Różnica między zamkiem a dopasowaniem i dopasowaniem indukowanym

Blokowanie vs klucz vs dopasowanie indukowane

Enzymy są znane jako katalizatory biologiczne, które są stosowane w prawie każdej reakcji komórkowej w organizmach. Mogą zwiększyć szybkość reakcji biochemicznej, bez reakcji enzymu zmienianej przez reakcję. Ze względu na możliwość ponownego użycia nawet małe stężenie enzymu może być bardzo skuteczne. Wszystkie enzymy mają białko i kulisty kształt. Jednak, podobnie jak wszystkie inne katalizatory, te biologiczne katalizatory nie zmieniają końcowej ilości produktów i nie mogą wywoływać reakcji. W przeciwieństwie do innych normalnych katalizatorów, enzymy katalizują tylko jeden typ reakcji odwracalnej, tak zwany specyficzny dla reakcji. Ponieważ enzymy są białkami; mogą pracować w określonym zakresie temperatur, ciśnienia i pH. Większość enzymów katalizuje reakcje, tworząc serię „kompleksów enzym-substrat”. W tych kompleksach substrat wiąże się najsilniej z enzymami odpowiadającymi stanowi przejściowemu. Ten stan ma najniższą energię; stąd jest bardziej stabilny niż stan przejściowy niekatalizowanej reakcji. W konsekwencji enzym zmniejsza energię aktywacji reakcji biologicznej, którą katalizuje. Dwie główne teorie służą wyjaśnieniu, w jaki sposób powstają kompleksy enzym-substrat. Są to teoria zamka i klucza oraz teoria dopasowania indukowanego.

Model zamka i klucza

Enzymy mają bardzo precyzyjny kształt, który obejmuje rozszczep lub kieszeń zwane miejscami aktywnymi. W tej teorii podłoże pasuje do aktywnego miejsca, jak klucz do zamka. Głównie wiązania jonowe i wiązania wodorowe utrzymują substrat w miejscach aktywnych, tworząc kompleks enzym-substrat. Po utworzeniu enzym katalizuje reakcję, pomagając zmienić substrat, albo dzieląc go na części, albo wykładając razem elementy. Teoria ta zależy od dokładnego kontaktu między aktywnymi miejscami a podłożem. Dlatego teoria ta może nie być całkowicie poprawna, szczególnie gdy bierze się pod uwagę losowy ruch cząsteczek substratu.

Model dopasowany indukcyjnie

W tej teorii miejsce aktywne zmienia swój kształt, aby objąć cząsteczkę substratu. Enzym, po związaniu z konkretnym substratem, przyjmuje najskuteczniejszy kształt. Dlatego na kształt enzymu ma wpływ substrat, podobnie jak kształt rękawicy, na którą ma wpływ dłoń, która go nosi. Następnie z kolei cząsteczka enzymu zniekształca cząsteczkę substratu, przeciążając wiązania i czyni substrat mniej stabilnym, a tym samym obniża energię aktywacji reakcji. Ponieważ energia aktywacji jest niska, reakcja zachodzi z dużą prędkością, tworząc produkty. Po uwolnieniu produktów miejsce aktywacji enzymu powraca do pierwotnego kształtu i wiąże kolejną cząsteczkę substratu.

Jaka jest różnica między zamkiem i kluczem a dopasowaniem indukcyjnym?

• Teoria dopasowania indukowanego to zmodyfikowana wersja teorii zamka i klucza.

• W przeciwieństwie do teorii blokady i klucza, teoria dopasowania indukowanego nie zależy od dokładnego kontaktu między miejscem aktywnym a podłożem.

• W teorii dopasowania indukowanego substrat wpływa na kształt enzymu, natomiast w teorii Lock-and-key enzym wpływa na kształt substratu.

• W teorii Lock-and-key miejsca aktywne mają precyzyjny kształt, podczas gdy w teorii dopasowania indukowanego miejsce aktywne początkowo nie ma dokładnego kształtu, ale później kształt miejsca jest formowany zgodnie z podłożem, który ma zamiar wiązać.